Vestnik dermatologii i venerologiiVestnik dermatologii i venerologiiВестник дерматологии и венерологии0042-46092313-6294Rossijskoe Obschestvo Dermatovenerologov i Kosmetologov73110.25208/vdv731ArticlesСтатьиResearch ArticleBioinformatic analysis of T. pallidum specific antigensБиоинформатический анализ специфических антигенов T. pallidumKHAIRULLINR FХАЙРУЛЛИНР Ф

к.х.н., старший научный сотрудник отдела лабораторной диагностики ИППП и болезней кожи

ROTANOVS VРОТАНОВС В

д.м.н., ведущий научный сотрудник отдела лабораторной диагностики ИППП и болезней кожи

rotanov@cnikvi.ruFRIGON VФРИГОН В

д.м.н., заместитель директора по научно-образовательной работе

frigo@cnikvi.ruBELOUSOVAA VБЕЛОУСОВАА В

лаборант-исследователь отдела лабораторной диагностики ИППП и болезней кожи

ФГБУ «ГНЦДК» Минздрава России15102012885NO5 (2012)№5 (2012)566411032020Copyright ©; 2012, KHAIRULLIN R.F., ROTANOV S.V., FRIGO N.V., BELOUSOVA A.V.Copyright ©; 2012, ХАЙРУЛЛИН Р.Ф., РОТАНОВ С.В., ФРИГО Н.В., БЕЛОУСОВА А.В.2012KHAIRULLIN R.F., ROTANOV S.V., FRIGO N.V., BELOUSOVA A.V.ХАЙРУЛЛИН Р.Ф., РОТАНОВ С.В., ФРИГО Н.В., БЕЛОУСОВА А.В.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://vestnikdv.ru/jour/article/view/731

Using bioinformatics methods (PSI-BLAST, PSORTb, Cello, BOMP, TMBETADISC-PSSM, TMHMM, LipoP, UiB Lipo, SignalP servers), the authors analyzed sequences of fifteen T. pallidum proteins, which may be potential antigens for the diagnostics of the syphilitic infection. They revealed that Tp0259, Tp0453, Tp0608, Tp0326, Tp0249, Tp0136 and Tp0684 proteins may be promising for further studies.

С помощью методов биоинформатики (серверов PSI-BLAST, PSORTb, Cello, BOMP, TMBETADISC-PSSM, TMHMM, LipoP, UiB Lipo, SignalP) проанализированы последовательности 15 белков T. pallidum, которые могут являться потенциальными антигенами для диагностики сифилитической инфекции. Установлено, что перспективными для дальнейшего изучения могут являться белки Tp0259, Tp0453, Tp0608, Tp0326, Tp0249, Tp0136 и Tp0684.

syphilisimmunoproteasomeT. pallidum antigensbioinformation analysisprotein immunogenicityсифилисиммунопротеомантигены T. pallidumбиоинформатический анализиммуногенность белковЧерешнев В.А., Патрушева Н.Б., Бейкин Я.Б. и др. Сифилис: Иммунитет и лабораторная диагностика. Екатеринбург: УрО РАН; 200б.Соколовский Е., Фриго Н., Ротанов С. Руководство по лабораторной диагностике сифилиса в странах Восточной Европы. Вестн. дерматол. и венерол., 2008; (5): 87—96.Овчинников Н.М., Беднова В.Н., Делекторский В.В. Лабораторная диагностика заболеваний, передающихся половым путем. М.: Медицина, 1987.Китаева Н.В., Фриго Н.В., Мелехина Л.Е. Актуальные проблемы сифилидологии. Современные технологии диагностики сифилитической инфекции. Вестн. дерматол. и венерол., 2008; 5: 51—59.Китаева Н., Фриго Н., Ротанов С. и др. Перспективы диагностического использования протеомных технологий в диагностике ИППП и заболеваний кожи. Вестн. дерматол. и венерол., 2010; 4: 17—27.Sambri V., Marangoni A., Simone M. et al. Evaluation of recomWell Treponema, a novel recombinant antigen-based enzyme-linked immunosorbent assay for the diagnosis of syphilis. Clini microbiol and infect; 2001; 7 (4); 200—205.Sato N., Suzuki T., Ueda T. et al. Recombinant antigen-based immuno-slot blot method for serodiagnosis of syphilis. Braz Jf medi biol res; 2004; 37: (7): 949—955.Приказ Минздрава РФ № 87 от 26.03.2001 «О совершенствовании серологической диагностики сифилиса».Young H. SYPHILIS: Serology. Dermatol clini; 1998; 16 (4); 691—698.Riviere G.R., Wagoner M.A., Baker-Zander S.A. et al. Identification of spirochetes related to Treponema pallidum in necrotizing ulcerative gingivitis and chronic periodontitis. N Engl J Med 1991; 325 (8); 539—543.Carlson J.A., Dabiri G., Cribier B. et al. The immunopathobiology of syphilis: the manifestations and course of syphilis are determined by the level of delayed-type hypersensitivity. Amer Jf dermatopathol; 2011; 33 (5): 433—460.Tomson F.L., Conley P.G., Norgard M.V. et al. Assessment of cell-surface exposure and vaccinogenic potentials of Treponema pallidum candidate outer membrane proteins. Microbes and infection; 2007; 9 (11); 1267—1275.Cox D.L., Luthra A., Dunham-Ems S. et al. Surface immunolabeling and consensus computational framework to identify candidate rare outer membrane proteins of Treponema pallidum. Infect and Immun; 2010; 78 (12): 5178—5194.Brinkman M.B., Mckevitt M., Mcloughlin M. et al. Reactivity of antibodies from syphilis patients to a protein array representing the Treponema pallidum proteome. J clini microbiol; 2006; 44 (3); 888—891.Mcgill M.A., Edmondson D.G., Carroll J.A. et al. Characterization and Serologic Analysis of the Treponema pallidum Proteome. Infect and Im-muni; 2010; 78 (6); 2631—2643.Haake D.A. Spirochaetal lipoproteins and pathogenesis. Microbiol; 2000; 146 (7); 1491—1504.Norris S.J., Cox D.L., Weinstock G.M. Biology of Treponema pallidum: correlation of functional activities with genome sequence data. J Mol Microbiol Biotechnol 2001; 3 (1); 37—62.Mckevitt M., Brinkman M.B., Mcloughlin M. et al. Genome scale identification of Treponema pallidum antigens. Infect and Immuni 2005;73 (7); 4445—4450.Entrez: the Life Sciences Search Engine [Internet]. Bethesda (MD): National Library of Medicine (US), National Center for Biotechnology Information. 1991; Доступно по адресу: http:// www.ncbi.nlm.nih.gov/proteinAltschul S.F., Gish W., Miller W. et al. Basic local alignment search tool. J f Molec Biol 1990; 215 (3); 403—410.Berven F.S., Karlsen O.A., Straume A.H. et al. Analysing the outer membrane subproteome of Methylococcus capsulatus (Bath) using pro-teomics and novel biocomputing tools. Arch Microbiol 2006; 184 (6); 362—377.Juncker A.S., Willenbrock H., Von Heijne G. et al. Prediction of lipoprotein signal peptides in Gram — negative bacteria. Protein Science 2009;12 (8); 1652—1662.Yu N.Y., Wagner J.R., Laird M.R. et al. PSORTb 3.0: improved protein subcellular localization prediction with refined localization subcategories and predictive capabilities for all prokaryotes. Bioinformatics 2010; 26 (13): 1608—1615.Yu C.S., Chen Y.C., Lu C.H. et al. Prediction of protein subcellular localization. Proteins: Structure, Function and Bioinformatics 2006; 64 (3) 643—651.Moller S., Croning M.D., Apweiler R. Evaluation of methods for the prediction of membrane spanning regions. Bioinformatics 2001; 17 (7): 646—653.Petersen T.N., Brunak S., Von Heijne G. et al. SignalP 4.0: discriminating signal peptides from transmembrane regions. Nat Methods. 2011 Sep 29; 8 (10):785-6. doi: 10.1038/nmeth.1701.;Berven F.S., Flikka K., Jensen H.B. et al. BOMP: a program to predict integral β-barrel outer membrane proteins encoded within genomes of Gram-negative bacteria. Nucleic acids research 2004;32 (suppl 2); W394-W399.Ou Y.Y., Gromiha M.M., Chen S.A. et al. TM-BETADISC-RBF: Discrimination of-barrel membrane proteins using RBF networks and PSSM profiles. Computational biology and chemistry; 2008; 32 (3); 227.STD Sequence Databases — 2003; Доступно по адресу: http://www.stdgen.lanl.govYamaguchi K., Yu F., Inouye M. A single amino acid determinant of the membrane localization of lipoproteins in E. coli. Cell 1988; 53 (3): 423—432.Setubal J.C., Reis M., Matsunaga J. et al. Lipoprotein computational prediction in spirochaetal genomes. Microbiol 2006; 152 (1): 113—121.Cullen P.A., Haake D.A., Adler B. Outer membrane proteins of pathogenic spirochetes. FEMS Microbiol Revi; 2004; 28 (3): 291—318.Rey S., Acab M., Gardy J.L. et al. PSORTdb: a protein subcellular localization database for bacteria. Nuclc acids Rese 2005; 33 (suppl 1); D164-D168.